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结构速递 | 一周“结构”要览 VOL.62(5.08~5.14)

谭佳鑫 北京生物结构前沿研究中心 2024-04-29

上周发布了哪些“结构”文章?又取得了哪些科研进展?


结构速递栏目以每周“结构”相关领域刊文为主题,梳理一周结构发文大事记,“结构速递”为您传递最新、最快、最权威的结构资讯。

2023.5.08~2023.5.14

CNS刊登文章

01

  Nature

2023/5/10

1.“In situ architecture of the ER–mitochondria encounter structure”

内质网和线粒体是真核生物膜生物发生的主要枢纽,它们依赖于通过膜接触位点的脂质交换,但其基础机制仍不清楚。在酵母中,两个细胞器之间的固定和脂质转移是由内质网-线粒体相遇结构(endoplasmic reticulum–mitochondria encounter structure,ERMES)介导,ERMES是一个化学计量和结构尚未明确的四亚基复合体。


来自英国剑桥大学MRC的Wanda Kukulski和瑞士弗里堡大学的Stefano Vanni课题组合作利用整合的结构生物学方法,通过结合定量活体成像,冷冻相关显微镜,亚断层平均和分子模型来确定ERMES在酿酒酵母细胞中的分子组织形态。研究者发现,ERMES组装成大约25个离散的桥样复合体,不规则地分布在一个接触位点上。每个桥由3个呈锯齿状排列的突触结合蛋白样线粒体脂质结合蛋白域组成。ERMES分子模型揭示了脂质途径。这些发现揭示了主要细胞器间脂质转运机制的原位超分子结构,并为真核细胞中脂质转运机制的理解提供了基础。

原文链接

https://www.nature.com/articles/s41586-023-06050-3



2023/5/10

2.“Structural basis of catalytic activation in human splicing”


前体mRNA剪接是一种由ATP依赖的RNA解旋酶驱动的途径。剪接途径的一个关键事件是催化激活,它发生在激活的Bact和分支状的竞争B*剪接体之间的转换处。催化激活通过由解旋酶PRP2(也称为DHX16)介导的ATP依赖性重塑来实现。然而,由于PRP2仅在剪接体的外围观察到,因此其功能一直不清楚。


来自马克斯普朗克多学科科学研究所的Vladimir Pena课题组展示了催化激活发生在两个ATP依赖性阶段中,由两个解旋酶驱动:PRP2和Aquarius。Aquarius在剪接中的作用一直是神秘的。这里,Aquarius的失活导致了一个剪接体中间体--BAQR复合物在催化激活过程的中途停止。BAQR的冷冻电镜结构揭示了PRP2和Aquarius如何重塑Bact和BAQR。值得注意的是,PRP2沿着内含子易位,同时脱离RES复合物,打开SF3B1夹具并解开分支螺旋。易位通过PPIL4、SKIP和PRP2的氨基末端域组装,在分支位点下游6个核苷酸处终止。最后,Aquarius使PRP2以及SF3A和SF3B复合物解离,促进分支双链重定位以进行催化反应。这项工作阐明了人类剪接中的催化激活,揭示了DEAH解旋酶如何操作,并提供了解旋酶如何协调其活动的范例。

原文链接

https://www.nature.com/articles/s41586-023-06049-w


02

  Cell 

2023/5/11

 “Structure of the endosomal Commander complex linked to Ritscher-Schinzel syndrome”


Commander复合体是多种跨膜货物的核内体再循环所必需的,并且在Ritscher-Schinzel综合征中发生突变。它由两个部分组成:由VPS35L、VPS26C和VPS29组成的Retriever以及包含12个亚基的CCC复合体:COMMD1-COMMD10和含卷曲螺旋结构域(CCDC)蛋白CCDC22和CCDC93。


结合X-ray晶体学、冷冻电镜和计算机预测,来自英国布里斯托大学的Peter J. Cullen和Kerrie E. McNally以及来自澳大利亚昆士兰大学的Brett M. Collins课题组合作组装了一个完整的Commander结构模型。Retriever与核内体Retromer复合体有远缘关系,但具有抑制共享VPS29亚基与Retromer相关因子相互作用的独特特征。COMMD蛋白通过与CCDC22和CCDC93的广泛相互作用形成一个独特的异十聚环。结构采用了一种卷曲线圈结构,将CCC和Retriever组件连接起来,并招募了第16个亚单位DENND10,形成完整的Commander复合体。该结构可以解释一些致病突变的机制,并揭示这种进化保守的运输机制的功能所需的分子特征。

原文链接

https://www.cell.com/cell/fulltext/S0092-8674(23)00398-7


Science 

本周无


2023.5.08~2023.5.14

子刊刊登文章


01

Cell Research

5.08

“Cathepsin B S-nitrosylation promotes ADAR1-mediated editing of its own mRNA transcript via an ADD1/MATR3 regulatory axis”


02

Nature Structural & Molecular Biology

5.08

1.“Structural basis of metabolite transport by the chloroplast outer envelope channel OEP21”

5.08

2. “Molecular basis of the TRAP complex function in ER protein biogenesis”


03

Nature Communications 

5.08

1.“Plasmodium falciparum has evolved multiple mechanisms to hijack human immunoglobulin M”

5.08

2.“Inositol pyrophosphates activate the vacuolar transport chaperone complex in yeast by disrupting a homotypic SPX domain interaction”

5.08

3.“Structural mechanisms of TRPM7 activation and inhibition”

5.09

4. “Ligand-induced activation and G protein coupling of prostaglandin Freceptor”

5.09

5.“Structural basis for activation of CB1 by an endocannabinoid analog”

5.09

6.“Structural mechanism of human oncochannel TRPV6 inhibition by the natural phytoestrogen genistein”

5.11

7.“Metal3D: a general deep learning framework for accurate metal ion location prediction in proteins”

5.11

8.“Cryo-electron microscopy of the f1 filamentous phage reveals insights into viral infection and assembly”

5.11

9.“Replication fork binding triggers structural changes in the PriA helicase that govern DNA replication restart in E. coli

5.12

10.“Molecular basis for recognition and deubiquitination of 40S ribosomes by Otu2”

5.13

11.“Structure of a eukaryotic cholinephosphotransferase-1 reveals mechanisms of substrate recognition and catalysis”

04

Science Advances

5.10

“Dodecamer assembly of a metazoan AAA+ chaperone couples substrate extraction to refolding”



Molecular Cell

本周无


作者 | 谭佳鑫

审稿 | 肖媛

责编 | 囡囡

设计、排版 | 可洲


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